Структурни гликопротеини

Какво са структурни гликопротеини?

Гликопротеините са протеини, които съдържат олигозахаридни вериги (гликани) ковалентно свързани към аминокиселинните странични вериги. Въглехидратът се прикрепя към протеина в котранслационна или посттранслационна модификация. Този процес е известен като гликозилиране. Секретираните извънклетъчни протеини често се гликозилират. Гликопротеините също често са важни интегрални мембранни протеини, където те играят роля в клетъчните взаимодействия.
Терминът структурни гликопротеини се отнася до гликопротеини, извлечени от съединителната тъкан. Това разграничение между циркулиращите кръвни серумни гликопротеини и тъканните гликопротеини се отнася не само до тяхната различна локализация, но и до техния различен произход. Повечето, ако не всички кръвни плазмени гликопротеини се смятат за синтезирани в черния дроб (с изключение на имуноглобулините).
Структурните гликопротеини се синтезират в съединителната тъкан от фибробласти или от други диференцирани мезенхимни клетки, като например хондроцити или гладкомускулни клетки в стената на съда. И произхождат от ролята, която играят в организма, също са различни от тези, които обикновено се приписват на циркулиращите кръвни серумни гликопротеини.
Счита се, че някои серумни гликопротеини действат като протеазни инхибитори, като комплексообразуващи и пестящи агенти на хемоглобина или като хранителни вещества в тъканите. Гликопротеините, локализирани в тъканите, трябва да играят структурна роля по време на биосинтезата на междуклетъчния матрикс.
Структурните гликопротеини са няколко и имат високо молекулно тегло. Общо взето, гликопротеините съдържат по-малко карбохидрати, с изключение на кръвногруповите специфични субстанции. Наличието на карбохидрати позволява гликопротеините да се оцветят червено с ПАС – реакция.

Какво представляват Фибронектините?

Фибронектините представляват група от структурни гликопротеини, които образуват „молекулно лепило“ и са необходими при взаимодействията на клетка с клетка, при адхезиите на клетките към различни повърхности – колаген, фибрин и други. Откриват се като разтворим димер в плазмата и като неразтворим мултимер в тъканите.
Фибронектини са няколко и имат високо молекулно тегло. Действат като матриксни адхезивни молекули. Съставени са от един основен протеин, който е ковалентно свързан с олигозахариди. Някои субстанции, които нормално се приемат като протеини, се разглеждат като групи гликопротеини: кръвногрупови субстанции, колаген IV тип, фибронектини, ламинин, фибриноген, имуноглобулини, ензими и хормони.
Молекулното им тегло е около 440 000 D. Съставени са от две почти идентични полипептидни вериги свързани с един или два дисулфидни моста. Въглехидратите са около 4,4-5,8 % от молекулата им и са комплекс от олигозахариди. Свързват се с N-ацетил- гликозидна връзка към аспаргина на протеинната му част. Фибронектините се образуват от редица клетки. Основният им производител са ендотелната клетка, хепатоцитите и фибробластите.
Фибронектините са гликопротеини с много функции. Най-важните от тях са:
  • Притежават центрове за свързване с протеогликани
  • Слепват колагенните фибрили в снопове
  • Образува ковалентни връзки за фибрин и различни колагени
  • Улесняват залепването на макрофагите за частици, които ще бъдат фагоцитирани /опсоничен ефект/
  • Участват като компонент на х-гранулите на тромбоцитите
  • Дават кръстосани реакции с фибрина и участва в коагулацията
  • В зарастващи рани свързват колагена с фибрина

Колко вида има фиброненктинът?

Фибронектинът бива два вида – тъканен и плазмен. Тъканният фибронектин е разтворим при определено ниво на рН на средата. Той участва в изграждането на базалните мембрани и се открива по повърхността на клетките, които го синтезират /хепатоцити, ендотелни, фибробласти, ембрионални, мезенхимни, гладкомускулни, мезангиални клетки и подоцити/. В зрелите тъкани служи като адхезивен материал върху клетките и между клетките /извънклетъчни субстанции като базални мембрани, мезенгиален матрикс, колагенни влакна/.
Свойството на фибронектина да играе ролята на свързващ компонент, се определя от наличието на специфични места за прикрепването на матриксните протеини /колаген, фибрин, хепарин и протеогликани/ и към клетките със специфични рецептори – интегрини. Тези рецептори са трансмембранни гликопротеини. Техните интрацелуларни зони взаимодействат с елементи на цитоскелета.
Повечето интегрини свързват матриксните протеини чрез специфичната аминоверига аргинин-глицин-аспаргин (RGD), играеща ключова роля в клетъчното прикрепване към екстрацелуларния матрикс. Фибронектинът притежава рецептори за хепарин, колаген, фибрин и различни видове клетки.
Първоначалното отлагане на фибронектин се осъществява през ембрионалното развитие на организма, когато се формира „примитивен“ матрикс, който по-късно се замества от окончателен, органоспецифичен матрикс.“ Недиференциран“ матрикс се наблюдава и в ранните стадии на зарастването на раните.
Плазменият и тъканният фибронектин могат да бъдат установени с имунохимични, радиоимунологични, ензимоимунологични, радиална имунодифузия, лазерна нефелометрия, имунотурбидиметрично и др. методи. Тъканният фибронектин електронномикроскопски представлява филаменти и малки агрегати прикрепени към колагенните влакна. Плазменият фибронектин се съдържа в базалните мембрани, които имат филтрационни функции/ например базалните мембрани в бъбреците/.
Автор: д-р Теодора Тотева-Петкова